Белки (протеин)

Olbaltumvielas (proteīni)

Белки также называют белками. Этот термин ввел в 1838 году Йенс Якобс Берцелиус, подчеркнув особое значение белков. Это имя происходит от греческого слова «протеос», что означает «первый».

Ведь среди всех органических соединений, находящихся в клетках, первое место занимают белки. Белки составляют не менее 50% сухой массы клетки. Белки играют центральную роль почти во всех биологических процессах.

Биологические функции белков

Функции Примеры
1. Каталитический Все ферменты.
В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими макромолекулами, называемыми ферментами. Большинство ферментов являются мощными катализаторами, ускоряющими реакции как минимум в миллион раз.
2. Транспортировка и хранение Многие небольшие молекулы и ионы транспортируются специфическими белками.

  • Гемоглобин в эритроцитах доставляет кислород тканям.
  • Миоглобин запасает кислород в мышцах.
  • Железо транспортируется кровью в виде комплекса с трансферрином.
  • В печени железо накапливается в виде комплекса с ферритином.
3. Координация движений Белки являются основными строительными блоками мышц. Сокращение мышц обеспечивается скольжением белков двух типов — актина и миозина — друг относительно друга.
4. Структуры Коллаген - фибриллярный белок - обеспечивает большую эластичность кожи и костей.
5. Иммунная защита Антитела.
6. Рецепторы Реакция нервных клеток на специфические импульсы опосредована белковыми рецепторами.
7. Регулирование Гормоны.

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты.

Аминокислоты состоят из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода, определенной группы R, которая присоединена к альфа-атому углерода.

Все белки живых организмов — от бактерий до человеческого организма — состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот.

Первая аминокислота, аспарагин, была открыта в 1806 году, а последняя из 20 аминокислот, треонин, была идентифицирована только в 1938 году.

20 аминокислот, составляющих структуру белков, также часто называют стандартными, основными или нормальными аминокислотами, чтобы отличить их от других аминокислот, присутствующих в живых организмах, но не встречающихся в структуре белков.

Белки представляют собой биологические полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями, и имеют четыре уровня организации. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т. е. расположением атомов в пространстве.

Первичная структура белка — это последовательность аминокислот в белке и расположение дисульфидных связей, если они есть. Каждый белок имеет свою специфическую последовательность аминокислот. Последовательность аминокислот в белке была впервые определена Фредериком Сэнгером в 1953 году при изучении инсулина. Изменения в последовательности аминокислот могут вызвать нарушение нормальной функции белка и вызвать соответствующие заболевания. Например, серповидноклеточная анемия вызывается заменой только одной аминокислоты в одном белке. Поэтому определение последовательности аминокислот является обязанностью новой отрасли медицины — молекулярной патологии.

Многие белки, такие как ферменты рибонуклеаза и химотрипсин, состоят только из аминокислот и не содержат других химических групп, поэтому они являются простыми белками. Но есть и белки, гидролиз которых позволяет получить не только аминокислоты, но и другие химические группы — сложные белки. Неаминокислотная часть сложного белка также называется простетической группой. Сложные белки обычно классифицируют по химическому составу простетической группы. Аминокислотная часть называется апопротеином.

СВЯЗАННЫЕ ПОРТФОЛИО